Eiweiß (Proteine) erklärt: Biochemie, Mythen & AlphaFold
Artikel 10. August 2026

Eiweiß (Proteine) erklärt: Biochemie, Mythen & AlphaFold

Proteine (Eiweiße) sind essenzielle Makronährstoffe aus Aminosäuren, die als Biokatalysatoren, Muskelbausteine, Transporter und Antikörper dienen. Ihre dreidimensionale Faltung bestimmt ihre Funktion. Mythen wie die Nierenschädigung durch Eiweiß bei Gesunden oder orthomolekulare Tryptophan-Kuren halten wissenschaftlicher Prüfung nicht stand.

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Zur Diagnostik

Eiweiß (Proteine): Die fundamentalen molekularen Maschinen des Lebens

1. Definition und Grundlagen (Der Einstieg)

Wenn in der Alltagssprache von "Eiweiß" die Rede ist, denken die meisten Menschen unweigerlich an das Hühnerei, an Muskelaufbau, Fitnessstudios oder das Pulver im Shaker. Doch in der Naturwissenschaft offenbart sich unter dem Begriff "Protein" (von griechisch proteios, was so viel wie "grundlegend" oder "von erster Bedeutung" heißt) das vielleicht größte Wunder der Biochemie. Proteine sind neben Kohlenhydraten und Fetten einer der drei essenziellen Makronährstoffe der menschlichen Ernährung. Sie sind jedoch weit mehr als bloßes "Baumaterial" für Muskeln oder eine Kalorienquelle: Sie sind die fundamentalen, molekularen Maschinen, die das Leben überhaupt erst ermöglichen.

Die Metapher des Alphabets: Wie aus Bausteinen Leben wird

Auf molekularer Ebene sind Proteine biologische Makromoleküle – extrem lange Ketten aus kleineren Bausteinen, den sogenannten Aminosäuren. Man kann sich Aminosäuren wie die Buchstaben eines Alphabets vorstellen, oder wie eine Kiste voller unterschiedlicher Lego-Steine. In der Natur gibt es hunderte von Aminosäuren, doch für den Aufbau der menschlichen Proteine (die sogenannten proteinogenen Aminosäuren) verwendet unser Körper genau 20 spezifische "Buchstaben".

[ Aminosäure 1 ] + [ Aminosäure 2 ] + [ Aminosäure 3 ] ... = [ Protein ]
      (A)                 (B)                 (C)              (WORT)

Aus nur 26 Buchstaben unseres Alphabets lassen sich ganze Bibliotheken füllen. Ähnlich verhält es sich mit den 20 Aminosäuren: Je nachdem, in welcher Reihenfolge sie aneinandergehängt werden, entstehen zehntausende verschiedene Proteine mit völlig unterschiedlichen Eigenschaften.

Diese 20 Aminosäuren lassen sich in lebenswichtige Kategorien unterteilen:

  • Essenzielle Aminosäuren: Neun dieser Aminosäuren (Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin) kann der menschliche Körper nicht selbst herstellen. Sie müssen zwingend über die Nahrung aufgenommen werden. Ohne sie gerät der Aufbau neuer Körperstrukturen ins Stocken.
  • Nicht-essenzielle Aminosäuren: Diese kann der Körper in der Leber selbst aus anderen Stoffen synthetisieren (z. B. Alanin, Asparagin).
  • Semi-essenzielle Aminosäuren: Unter bestimmten Bedingungen (wie schnellem Wachstum, Schwangerschaft oder bei schweren Verletzungen) reicht die Eigenproduktion des Körpers nicht mehr aus, und sie müssen (wie z. B. Arginin) über die Nahrung ergänzt werden.

Ob ein Protein ein weiches Hautgewebe bildet, Licht im Auge registriert oder ein Virus abwehrt, wird einzig und allein durch die präzise Reihenfolge dieser Aminosäuren bestimmt.

2. Der naturwissenschaftliche Mechanismus (Die Tiefe)

Die wahre Magie der Proteine beginnt jedoch erst nach ihrer Zusammensetzung. Eine lineare Kette von Aminosäuren hat noch keine biologische Funktion – vergleichbar mit einem flachen Blatt Papier. Erst wenn aus dieser eindimensionalen Kette ein dreidimensionales Werkzeug wird, erwacht das Protein zum Leben.

Die Metapher des Origami: Von der Kette zur Maschine

In der Biochemie nennt man diesen Vorgang die Proteinfaltung. Dieser Mechanismus ist derart komplex und fehleranfällig, dass er in der Wissenschaft in vier hierarchischen Stufen beschrieben wird:

 1. Primärstruktur     2. Sekundärstruktur    3. Tertiärstruktur     4. Quartärstruktur
 
 (A-B-C-D-E-F-G)   =>    (vvvvvv / spirale)  =>  (Gefaltetes Knäuel)  => [ Mehrere Knäuel ]
 Aminosäurekette         Helix / Faltblatt       3D-Struktur             zusammengefügt
  1. Die Primärstruktur: Dies ist die nackte Aminosäuresequenz, die aneinandergereihten Perlen auf einer Schnur. Sie werden durch extrem starke chemische Verbindungen, die kovalenten Peptidbindungen, zusammengehalten. Der präzise Bauplan für diese Sequenz ist in unserer DNA kodiert.
  2. Die Sekundärstruktur: Durch physikalische Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrückenbindungen beginnt die Kette, sich lokal zu falten. Häufig bilden sich spiralförmige Strukturen (sogenannte Alpha-Helices) oder gefaltete, ziehharmonikaartige Blätter (Beta-Faltblätter).
  3. Die Tertiärstruktur: Jetzt wird es entscheidend. Getrieben von fundamentalen physikalischen Kräften – hydrophobe (wasserabweisende) Aminosäuren drängen in das Innere des Proteins, um sich vor der wässrigen Zellumgebung zu verstecken, während hydrophile (wasserliebende) nach außen streben – faltet sich das Protein zu einem kompakten, hochfunktionellen dreidimensionalen Knäuel. Disulfidbrücken (Bindungen zwischen Schwefelatomen) fixieren diese Struktur an kritischen Stellen.
  4. Die Quartärstruktur: Manche Proteine sind so groß, dass eine einzelne gefaltete Kette nicht ausreicht. Sie bestehen aus mehreren Untereinheiten, die sich zu einem riesigen Komplex zusammenlagern. Das Hämoglobin (unser roter Blutfarbstoff) besteht beispielsweise aus vier solcher Untereinheiten, die perfekt ineinandergreifen.

Der oberste Grundsatz der Biochemie lautet: Form dictates Function (Die Struktur bestimmt die Funktion). Verändert man durch einen genetischen Fehler nur eine einzige Aminosäure (wie es etwa bei der genetischen Krankheit Sichelzellanämie der Fall ist), faltet sich das Protein falsch, verliert seine vorgesehene Funktion und kann sogar schädliche Eigenschaften entwickeln.

Verdauung und Stoffwechsel: Ein ewiger Kreislauf

Wenn wir proteinreiche Nahrung (z. B. Linsen, Tofu, Fisch oder Fleisch) essen, muss der Körper diese erst in ihre Einzelteile zerlegen, um sie nutzen zu können:

  1. Magen: Im stark sauren Milieu des Magens (pH-Wert 1-2) werden die Nahrungsproteine "denaturiert", also entfaltet. Das Enzym Pepsin beginnt, die langen Ketten in kleinere Stücke zu zerschneiden.
  2. Dünndarm: Enzyme der Bauchspeicheldrüse spalten die Bruchstücke weiter auf, bis nur noch einzelne Aminosäuren oder sehr kurze Ketten (Di- und Tripeptide) übrig sind. Diese werden durch die Darmwand in das Blut aufgenommen.
  3. Zellen: Aus diesem zirkulierenden Aminosäurepool bedienen sich alle Zellen. An den Ribosomen (den molekularen Fabriken der Zelle) werden diese Bausteine nach den Bauplänen unserer DNA wieder zu exakt den körpereigenen Proteinen zusammengesetzt, die gerade gebraucht werden.

Unser Körper befindet sich in einem ständigen Umbauprozess: Jeden Tag werden bei einem Erwachsenen etwa 300 bis 400 Gramm körpereigenes Protein abgebaut, recycelt und neu gebildet.

3. Bedeutung für Natur, Körper und Alltag (Die Relevanz)

Proteine im Alltag lediglich auf den Muskelaufbau zu reduzieren, wird ihrer universellen biologischen Bedeutung in keiner Weise gerecht. Tatsächlich existiert in unserem Körper praktisch kein physiologischer Prozess, der nicht von Proteinen gesteuert oder ausgeführt wird. Man kann sich den menschlichen Körper wie eine gigantische Metropole vorstellen, in der Proteine alle wichtigen Berufe ausüben:

  • Biokatalyse (Enzyme - Die Fabrikarbeiter): Fast alle chemischen Reaktionen in unserem Körper sind unter normalen Bedingungen (37 Grad Celsius) viel zu langsam. Enzyme (die fast ausnahmslos aus Proteinen bestehen) fungieren als Biokatalysatoren und beschleunigen diese Reaktionen um das Millionen- bis Milliardenfache. Ohne sie könnten wir weder atmen noch verdauen.
  • Struktur und Mechanik (Das Baugerüst): Das Protein Kollagen ist das häufigste Protein im Körper und verleiht unserer Haut, den Knochen und Sehnen ihre Reißfestigkeit – vergleichbar mit den Stahlträgern eines Hochhauses. Keratin bildet Haare und Nägel. Aktin und Myosin sind die faszinierenden Motorproteine in unseren Muskelzellen, die sich ineinander verschieben und jede Bewegung ermöglichen.
  • Transport und Speicherung (Die Logistik): Hämoglobin transportiert den Sauerstoff von der Lunge zu jeder Zelle. In unseren Zellmembranen sitzen zudem unzählige Kanalproteine, die wie Türsteher streng regulieren, welche Nährstoffe in die Zelle hinein und welche Abfallstoffe hinaus dürfen.
  • Kommunikation (Hormone - Die Boten): Viele Hormone, die Informationen durch den Körper senden, sind Proteine oder kleinere Peptide. Insulin, das den Blutzuckerspiegel penibel reguliert, ist ein klassisches Proteinhormon.
  • Immunsystem (Die Abwehr): Unsere wichtigste Waffe gegen Viren und Bakterien sind Antikörper (Immunglobuline) – hochspezialisierte Proteine in Y-Form, die körperfremde Eindringlinge millimetergenau erkennen und markieren.

Im Alltag bedeutet dies: Eine ausreichende Versorgung mit Proteinen ist für jeden Menschen essenziell – für den Erhalt der Organe, ein funktionierendes Immunsystem, eine rasche Wundheilung und ein gesundes hormonelles Gleichgewicht.

4. Häufige Missverständnisse und Halbwissen (Die Aufklärung)

Kaum ein Makronährstoff ist von derart vielen Mythen umgeben. Oft entstehen diese durch Missverständnisse medizinischer Zusammenhänge, die unreflektiert weitergegeben werden.

Mythos 1: "Viel Eiweiß zerstört zwangsläufig die Nieren." Dies ist einer der langlebigsten Ernährungs-Mythen. Er basiert auf einer Beobachtung, die fälschlicherweise auf alle Menschen übertragen wurde: Patientinnen und Patienten mit einer bereits bestehenden chronischen Niereninsuffizienz müssen häufig auf ihre Proteinzufuhr achten. Ihre geschwächten Nieren können die Abbauprodukte des Eiweißstoffwechsels (wie Harnstoff) nicht mehr optimal filtern. Daraus wurde oft abgeleitet, dass Protein grundsätzlich nierenschädlich sei. Für Menschen mit gesunden Nieren gibt es jedoch nach vielen Jahrzehnten ernährungswissenschaftlicher Forschung keine Evidenz, dass eine proteinreiche Ernährung (im Rahmen normaler Empfehlungen) die Nieren schädigt. Eine gesunde Niere passt ihre Filtrationsleistung problemlos an. Wer unsicher bezüglich seiner Nierengesundheit ist, sollte dies jedoch immer medizinisch abklären lassen, bevor Ernährungspläne drastisch geändert werden.

Mythos 2: "Der Körper kann pro Mahlzeit maximal 30 Gramm Eiweiß aufnehmen." Diese Behauptung ist aus physiologischer Sicht ungenau. "Aufnehmen" (im Sinne von Verdauen und durch die Darmwand ins Blut leiten) kann der menschliche Darm nahezu das gesamte zugeführte Protein – bei einer großen Steak-Mahlzeit dauert die Verdauung einfach länger. Die oft genannten 30 Gramm beziehen sich auf Studien zur maximalen Stimulation der Muskelproteinsynthese. Das heißt: Für den reinen Muskelaufbau-Reiz nach dem Training scheint eine Dosis von rund 20-35 Gramm ausreichend zu sein. Nehmen wir jedoch 60 Gramm zu uns, ist der "Rest" keineswegs verschwendet. Der Körper nutzt diese Aminosäuren für die Reparatur von Organen, für das Immunsystem oder als Energiequelle.

Mythos 3: "Pflanzliches Eiweiß ist minderwertig und muss kompliziert kombiniert werden." Tierische Proteine haben oft ein Aminosäureprofil, das dem menschlichen Bedarf etwas stärker ähnelt. Dennoch ist die Annahme, pflanzliche Proteinquellen seien per se "unvollständig" und minderwertig, nicht korrekt. Auch Soja, Erbsen, Quinoa und Linsen enthalten alle essenziellen Aminosäuren. Früher wurde oft geraten, dass Menschen, die sich rein pflanzlich ernähren, in jeder einzelnen Mahlzeit verschiedene Quellen (z. B. Reis mit Bohnen) kombinieren müssen. Die heutige Wissenschaft weiß jedoch: Die Leber sammelt Aminosäuren in einem sogenannten Aminosäurepool. Werden über den Tag verteilt verschiedene pflanzliche Proteinquellen gegessen, kann der Körper sich problemlos alle nötigen Bausteine zusammensuchen.

5. Alternative Heilversprechen und evidenzbasierte Einordnung (YMYL)

Da Proteine und Aminosäuren fundamentale Lebensbausteine sind, werden sie oft in den Mittelpunkt unkonventioneller oder alternativmedizinischer Theorien gerückt. Für Menschen, die an chronischen Krankheiten oder Erschöpfungszuständen leiden, klingen solche Angebote oft sehr hoffnungsvoll. Aus wissenschaftlicher Sicht ist hier jedoch Vorsicht geboten, um gesundheitliche und finanzielle Risiken zu vermeiden.

"Detox" und Entschlackung durch Aminosäuren Oft wird behauptet, der menschliche Darm sei durch moderne Ernährung "verschlackt", was den Körper von innen vergifte. Dagegen werden teure, isolierte Aminosäure-Präparate oder Enzymkuren angeboten, die den Körper angeblich "tiefreinigen" sollen. Aus medizinischer Sicht existieren solche "Schlacken" jedoch nicht. Der gesunde Körper entgiftet sich durch Leber und Nieren rund um die Uhr selbst. Eine zusätzliche, hochdosierte Zufuhr isolierter Aminosäuren bei einer ansonsten normalen, gesunden Ernährung hat nach aktuellem wissenschaftlichen Kenntnisstand keine nachgewiesene entgiftende Wirkung.

Infusionstherapien in der orthomolekularen Medizin Einige alternativmedizinische Ansätze bieten hochdosierte Infusionen von Einzelsubstanzen an. Beliebt sind etwa Infusionen mit der Aminosäure Tryptophan oder Tyrosin als Behandlungsversuch bei schweren Erkrankungen wie klinischen Depressionen oder Burnout. Die zugrundeliegende Idee klingt einleuchtend: Da Tryptophan im Körper eine Vorstufe für den "Glücksbotenstoff" Serotonin ist, erhofft man sich durch eine große Zufuhr der Vorstufe eine vermehrte Serotonin-Produktion im Gehirn. Biochemisch ist dieser Prozess jedoch weitaus komplexer. Der Körper verfügt über strenge Schutzmechanismen und Kontrollsysteme. Aminosäuren konkurrieren beim Eintritt ins Gehirn um dieselben Transportwege. Zudem gibt es Ratenlimitierungen – Enzyme stoppen die Produktion eines Botenstoffs, wenn genug davon vorhanden ist (negative Rückkopplung). Ein Überangebot im Blut wird daher meist einfach von der Leber verstoffwechselt oder über die Nieren ausgeschieden. Für Menschen, die unter echtem psychischen Leidensdruck stehen, ist es daher essenziell, sich auf evidenzbasierte, leitliniengerechte Therapien (Psychotherapie, ärztlich verordnete Medikation) zu stützen, da solche Infusionen nicht nur kostspielig sind, sondern die erhoffte Wirkung oft ausbleibt.

Die Blutgruppen-Diät und Lectine Ein weiteres Konzept rät dazu, die Eiweißzufuhr nach der eigenen Blutgruppe zu richten, da bestimmte Proteine in Pflanzen (Lectine) das Blut "verklumpen" lassen würden. Für diese Annahme gibt es in der Ernährungswissenschaft und Hämatologie jedoch keine empirischen Beweise. Zwar enthalten roh verzehrte Pflanzenfasern teilweise Lectine, diese werden durch normales Kochen, Erhitzen oder Fermentieren jedoch denaturiert – also unschädlich gemacht. Gekochte Hülsenfrüchte sind unabhängig von der Blutgruppe eine wertvolle, sichere Proteinquelle.

6. Faszination Wissenschaft (Der Wow-Effekt)

Die tatsächliche Forschung an Makromolekülen bringt Erkenntnisse zutage, die weit faszinierender sind als jeder Science-Fiction-Roman.

Prionen: Krankmacher ohne Erbgut

Lange Zeit galt in der Medizin das unumstößliche Dogma, dass Erreger von Krankheiten (wie Bakterien oder Viren) zwingend genetisches Material (DNA oder RNA) besitzen müssen, um sich vermehren zu können. Dann wurde der Erreger von Krankheiten wie BSE (Rinderwahn) oder der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit entdeckt: Die sogenannten Prionen. Prionen sind nichts anderes als falsch gefaltete körpereigene Proteine. Sie enthalten keinerlei Gene.

Gesundes Protein  +  Prion (Fehlgefaltet)  =>  Kettenreaktion der Fehlfaltung
    (Struktur A)            (Struktur B)       (Struktur B zwingt Struktur A sich umzufalten)

Das Unheimliche und zugleich Faszinierende: Trifft ein fehlgefaltetes Prion im Gehirn auf ein gesundes, korrekt gefaltetes Partnerprotein, zwingt es dieses durch rein physikalischen Kontakt dazu, sich ebenfalls falsch zu falten. Dies löst eine fatale Kettenreaktion aus. Diese Entdeckung zeigte der Wissenschaft auf dramatische Weise die unfassbare Macht der dreidimensionalen Proteinstruktur.

Kinesin: Der wandelnde Roboter der Zelle

In unseren mikroskopisch kleinen Zellen schwimmen Stoffe nicht nur ziellos umher. Die Zelle nutzt Motorproteine wie das Kinesin für gezielte Transporte. Betrachtet man Animationen und Strukturmodelle dieses Proteins, sieht Kinesin buchstäblich aus wie ein zweibeiniges, laufendes Wesen. Es schultert winzige "Frachtpakete" (Vesikel) und marschiert Schritt für Schritt auf den röhrenförmigen Zellstrukturen (Mikrotubuli) entlang. Für jeden dieser physischen Schritte verbraucht es chemische Energie (ATP). In diesem exakten Moment wandern in unseren Zellen Billiarden solcher molekularer "Roboter" umher, um uns am Leben zu erhalten.

AlphaFold: Ein epochaler Durchbruch

Das sogenannte "Proteinfaltungsproblem" galt über ein halbes Jahrhundert lang als eine der größten intellektuellen Herausforderungen der Wissenschaft. Da eine lange Aminosäurekette astronomisch viele theoretische Möglichkeiten hat, sich im Raum zu falten (mehr Möglichkeiten, als es Atome im Universum gibt), galt es für menschliche Mathematiker und klassische Computer als unlösbar, anhand der Aminosäure-Abfolge die exakte 3D-Form vorherzusagen.

Im Jahr 2020 präsentierte das Google-Tochterunternehmen DeepMind jedoch AlphaFold. Diese spezialisierte Künstliche Intelligenz (KI) löste das Problem durch Deep Learning. Sie war in der Lage, die 3D-Struktur von über 200 Millionen bekannten Proteinen vorherzusagen – quasi die gesamte uns heute bekannte Natur. Dies markiert einen Wendepunkt in der Medizingeschichte: Wenn Forscher nun wissen, wie ein krankmachendes Protein genau geformt ist, können sie Medikamente entwickeln, die passgenau wie ein Schlüssel ins Schloss greifen. Von neuen Therapieansätzen für bisher unheilbare Krankheiten bis hin zu Enzymen, die Plastikmüll zersetzen – das Verständnis der Proteinstrukturen öffnet die Tür zu einer völlig neuen Ära der Wissenschaft.

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Quellen & Publikationen

  • Guoyao Wu.(2016).Dietary protein intake and human health.Food & Function. DOI: 10.1039/C5FO01530H. PMID: 26797090. Grund für Verlinkung: Dieses umfassende Review belegt die gesundheitliche Relevanz von Proteinen über den reinen Muskelaufbau hinaus. Es untermauert die Textstellen zur Aminosäuresynthese, dem Aminosäurepool und der universellen biologischen Funktion von Makronährstoffproteinen für das Immunsystem und die Wundheilung.
  • Wade F. Martin, Lawrence E. Armstrong, Nancy R. Rodriguez.(2005).Dietary protein intake and renal function.Nutrition & Metabolism. DOI: 10.1186/1743-7075-2-25. PMID: 16174292. Grund für Verlinkung: Die Meta-Analyse entkräftet wissenschaftlich fundiert den im Text thematisierten Mythos 1. Sie bestätigt, dass eine erhöhte Proteinzufuhr bei gesunden Menschen ohne vorbestehende Niereninsuffizienz nicht zu Nierenschäden führt, da sich die gesunde Niere problemlos anpasst.
  • Stanley B. Prusiner.(1982).Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie.Science. DOI: 10.1126/science.6801762. PMID: 6801762. Grund für Verlinkung: Diese historische Publikation belegt den Abschnitt zu Prionen als Krankmacher ohne Erbgut. Prusiner bewies hierbei, dass bestimmte infektiöse Erkrankungen wie BSE oder die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit durch fehlgefaltete Proteine ohne eigenes genetisches Material übertragen werden.
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer.(2015).Biochemistry.W. H. Freeman. ISBN: 978-1464126109. Grund für Verlinkung: Dieses Lehrbuch stützt die biochemischen Grundlagen des Artikels, speziell die Einteilung der 20 proteinogenen Aminosäuren in essenzielle und nicht-essenzielle Bausteine. Zudem belegt es die Ausführungen zur Biokatalyse durch Enzyme und die Funktionsweise der Peptidbindungen.
  • Alberts, B. et al..(2014).Molecular Biology of the Cell.Garland Science. ISBN: 978-0815344322. Grund für Verlinkung: Das Standardwerk untermauert die grundlegenden Erklärungen zur Proteinstruktur und Zellbiologie, insbesondere den vier Stufen der Proteinfaltung (Primär- bis Quartärstruktur). Es belegt zudem die Abschnitte über molekulare Maschinen und Zelltransport, wie beispielsweise das Motorprotein Kinesin.
  • Deutsche Gesellschaft für Ernährung e. V. (DGE).(2021).Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr: Protein.DGE. Link . Grund für Verlinkung: Die DGE-Richtlinien bilden das wissenschaftliche Fundament für die allgemeinen Angaben zur gesunden Ernährung und dem täglichen Proteinbedarf. Sie dienen als evidenzbasierte Grundlage zur Einordnung eines angemessenen Proteinkonsums abseits von Fitness-Mythen.
  • Jumper, J., Evans, R., Pritzel, A. et al..(2021).Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. DOI: 10.1038/s41586-021-03819-2. PMID: 34265844. Grund für Verlinkung: Diese Nature-Publikation belegt den Abschnitt zu AlphaFold und die Lösung des Proteinfaltungsproblems. Sie untermauert die Aussage im Text, dass diese KI in der Lage war, die 3D-Struktur von über 200 Millionen bekannten Proteinen vorherzusagen.
  • Brad Jon Schoenfeld, Alan Albert Aragon.(2018).How much protein can the body use in a single meal for muscle-building? Implications for daily protein distribution.Journal of the International Society of Sports Nutrition. DOI: 10.1186/s12970-018-0215-1. PMID: 29497353. Grund für Verlinkung: Dieser Review-Artikel belegt die im Text unter Mythos 2 genannte Aussage, dass für den reinen Muskelaufbau-Reiz etwa 20 bis 35 Gramm Protein pro Mahlzeit optimal sind. Die Autoren widerlegen zudem die Annahme, dass darüber hinaus konsumiertes Protein nicht mehr vom Körper verwertet werden könne.

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